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L'enzyme "mitogen-activated protein kinase" (MAPK) p38 est connue depuis plus de 15 ans pour être nécessaire au maintien des fonctions normales du coeur en plus d'être à la fois néfaste en contribuant au développement de pathologies cardiaques. Cette dualité d'effets de la MAPK p38 est certainement intrigante et une meilleure identification de ses partenaires d'interaction permettrait de cerner la fonction de cette enzyme centrale à la biologie cardiaque. Toutefois, la nature même des interactions extrêmement rapides et transitoires des enzymes en général avec leurs cibles protéiques rend difficile leur identification par les approches biochimiques utilisées de façon conventionnelle et requérant la formation de complexes stables. Afin de surmonter cette limitation importante, nous avons exploité une nouvelle approche méthodologique de pointe développée par Pre Alice Ting (Broad Institute of MIT and Harvard). En plus d'identifier certaines protéines déjà connues pour interagir avec la MAPK p38, nous avons eu la surprise de découvrir un groupe de protéines aux fonctions similaires de régulation du métabolisme des ARNm et fortement enrichies à proximité de notre enzyme d'intérêt. Cette découverte inattendue ouvre la voie à l'étude du lien entre la signalisation de la MAPK p38 et le domaine exaltant de la régulation des transcrits d'ARNm dans le contexte de la physiopathologie cardiaque. De telles connaissances approfondiront notre compréhension des mécanismes en jeu dans le coeur et pourront potentiellement mener au développement de nouvelles stratégies thérapeutiques visant les cardiomyopathies.